Yeni Enzim

0
517

MIT üniversitesinden kimyagerler yeni enzim üzerine keşiflerini ve bu enzimin sabit bir iskelete değil, değişken bir yapıya sahip olduğunu keşfettiler.

Birçok mikrop, karbon dioksiti karbon monoksite dönüştüren bir enzime sahiptir. Bu dönüşüm reaksiyonu, özellikle oksijen içermeyen ortamlarda yaşayan bakteriler için karbon bileşikleri oluşturmak ve enerji üretmek için çok yüksek bir öneme sahiptir.

Bu yeni enzim, aynı zamanda, atmosferdeki sera gazlarını uzaklaştırmak ve yararlı karbon içeren bileşiklere dönüştürmek için yeni yollar bulmak isteyen araştırmacılar için de büyük ilgi odağı olmuştur. Mevcut endüstriyel yöntemler karbondioksiti dönüştürmek için çok yoğun enerji harcamaktadır.

MIT Yeni Enzim Keşfi

“Bu reaksiyonları yüksek sıcaklıklarda ve yüksek basınçta yapan endüstriyel prosesler var, ve sonra aynı şeyi oda sıcaklığında yapabilen bu yeni enzim var,” diyor MIT’den kimya ve biyoloji profesörü ve Howard Hughes Tıp Enstitüsü Araştırmacısı Catherine Drennan. . “İnsanlar uzun zamandır doğanın bu zorlu kimyayı bu metal topluluğuyla nasıl gerçekleştirdiğini anlamakla ilgileniyorlardı.”

Fransa’daki MIT, Brandeis Üniversitesi ve Aix-Marseille Üniversitesi’ndeki Drennan ve meslektaşları, artık “C-kümelenme” yapısının benzersiz bir yönünü keşfettiler – karbon monoksit enziminin kalbi olan metal ve sülfür atomlarının toplanması dehidrogenaz (CODH). Beklendiği gibi katı bir iskele oluşturmak yerine, küme aslında konfigürasyonunu değiştirebilir.

Son zamanlarda MIT Doktora alıcısı ve çalışmanın başyazarı eLife dergisinin 2 Ekim sayısında çıkan Elizabeth Wittenborn “Görmeyi umduğumuz gibi değildi” diyor.

Molekülerer El Çarkı

C-kümelenmesi gibi metal içeren kümeler, endüstriyel olarak çoğaltılması zor olan, azot gazı ayırma dahil olmak üzere, mikroplarda diğer birçok kritik reaksiyon gerçekleştirir.

Drennan, MIT’de laboratuarına başladıktan kısa bir süre önce yaklaşık 20 yıl önce karbon monoksit dehidrogenaz ve C-kümesinin yapısını incelemeye başladı. Kendisi ve başka bir araştırma grubu, X-ışını kristalografisini kullanarak enzim için bir yapı ortaya koydu, ancak yapılar tamamen aynı değildi. Farklılıklar sonunda çözüldü ve CODH’nin yapısının sağlam olduğu düşünülüyordu.

Wittenborn, birkaç yıl önce, enzimin oksijene neden inaktivasyona ve C-kümesinin nasıl bir araya getirileceğine karar vermek için, neden bu kadar hassas olduğunu garantiye almak umuduyla projeyi ele aldı.

Araştırmacıların sürprizlerine göre, analizleri C-kümesi için iki ayrı yapı ortaya çıkardı. Birincisi, görmeyi bekledikleri bir düzenlemeydi – dört kükürt atomu, üç demir atomu ve küpe bağlı dördüncü bir demir atomu olan bir nikel atomun’dan oluşan bir küp.

Bununla birlikte, ikinci yapıda, nikel atomu küp benzeri yapıdan çıkarılır ve dördüncü demir atomunun yerini alır. Yer değiştirmiş demir atomu, yeni yerinde tutan yakındaki bir amino asite bağlanır. Kükürt atomlarından biri de küpün dışında kalır. Bu hareketlerin hepsi, araştırmacıların “moleküler el çarkı” olarak tanımladıkları bir hareket içinde, bir arada ortaya çıkıyor gibi görünmektedir.

Drennan, “Kükürt, demir ve nikelin hepsi yeni yerlere taşınıyor” diyor. “Gerçekten çok şaşırdık. Bu yeni enzim‘i anladığımızı sanıyorduk, ama hiç tahmin etmediğimiz bu inanılmaz dramatik hareketi yaptığını gördük. Sonra, bunun aslında alakalı ve önemli olan bir şey olduğuna dair daha fazla kanıt bulduk – bu sadece bir şans işi değil, bu kümenin tasarımının bir parçası. ”

Araştırmacılar, oksijene maruz kaldığında oluşan bu hareketin, oksijene cevaben kümelenmenin tamamen ve geri dönüşümsüz olarak parçalanmasını önlemeye yardımcı olduğuna inanıyorlar.

Drennan, “Bu, metallerin protein üzerinde daha güvenli oldukları, mümkün olan yerlere taşınmasına izin veren bir güvenlik ağı gibi görünüyor” diyor.

Caltech’te kimya profesörü olan Douglas Rees, makaleyi “büyüleyici bir küme dönüşüm sürecinin güzel bir çalışması” olarak nitelendirdi.

“Bu kümeler mineral benzeri özelliklere sahipler ve“ kaya kadar istikrarlı ”olacağı düşünülebilir” diyor araştırmada yer almayan Rees. “Bunun yerine, kümeler dinamik olabilir, bu da onlara biyolojik bir ortamda işlevlerini yerine getirmek için önemli olan özellikleri verir.”

Yeni enzim sabit bir yapı iskelesine sahip değil

Bu, herhangi bir enzim kümesinde görülen en büyük metal kaymasıdır, ancak azot gazı amonyağa dönüştüren, nitrojenaz enziminde bulunan metal bir küme dahil olmak üzere bazılarında küçük ölçekli yeniden düzenlemeler görülmüştür.

Drennan, “Geçmişte, bu kümelenmeler gerçekten sabit iskeleler olarak düşünen insanlardık, ancak son birkaç yıl içinde gerçekten katı olmadıklarını gösteren daha fazla kanıt var” diyor Drennan.

Araştırmacılar şimdi hücrelerin bu kümeleri nasıl birleştirdiğini anlamaya çalışıyorlar. Drennan, bu kümelenmelerin nasıl işlediğine, nasıl bir araya getirildiğine ve bunların oksijenden nasıl etkilendiklerine dair daha fazla şey öğrenmelerini, endüstriyel kullanıma yönelik eylemlerini kopyalamaya çalışan bilim insanlarına yardımcı olabileceğini söylüyor. Örneğin, karbondioksitin karbon monoksite dönüştürülmesi ve daha sonra pek çok yararlı karbon içeren bileşikler için bir yapı taşı olarak kullanılabilen, asetat ile sera gazı birikimiyle mücadele etme yollarının büyük bir ilgisi vardır.

“İnsanların düşündüğünden daha karmaşık. Bunu anlarsak, biyolojik sistemi taklit etme şansımız çok daha yüksektir ”diyor Drennan.

Araştırma, Ulusal Sağlık Enstitüleri ve Fransız Ulusal Araştırma Ajansı tarafından finanse edilmiştir.

Yazı için scitechdaily.com adresinden kaynak site’ye ulaşabilirsiniz.

çeviri: kimyavebilim.com sitesine aittir. kaynak göstermeden lütfen kullanmayınız. Olabilecek hatalar için özür dileriz makalenin aslını kaynak site’Den inceleyebilirsiniz.

Kimya kategorisinde diğer yazılar için tıklayınız.

CEVAP VER

Lütfen yorumunuzu yazınız!
Lütfen isminizi buraya giriniz